美国宾夕法尼亚大学医学院的Jing L Guo和Virginia M Y Lee，对神经退行性疾病的致病蛋白细胞间传播进行了综述分析。

神经退行性疾病包括一系列与年龄相关的病理过程，通常是由于中枢神经系统的进行性功能紊乱和恶化所造成的。虽然这类疾病有不同的临床表型，但是大多数神经退行性疾病都有一些共同的特征，也就是富含β片层构象的淀粉样蛋白在脑中不可溶地积聚。人们通常认为这些积聚的蛋白是神经元功能紊乱的直接或间接致病原因。这些不可溶的致病蛋白主要包括：阿尔兹海默病老年斑中的β淀粉样蛋白（β-amyloid，Aβ）和神经纤维缠结中的tau蛋白、帕金森病路易小体和路易神经突中的α突触核蛋白（α-synuclein，α-syn）等。

然而，近期不少研究都表明，错误折叠蛋白的细胞间传播同样是许多神经退行性疾病发病和进展的共同机制。同时不断有新的证据表明，这些不同类型的致病蛋白在构象上形成了不同的“株”。这可能是淀粉样沉淀的另外一个共同特征，也是不同类型的致病蛋白表现出异质性的原因。此外，大量证据表明，致病蛋白积聚物细胞间的传播是通过模板化募集的机制进行的，而且这很有可能是神经退行性疾病的共同机制。

该项综述研究的作者表示，虽然还有许多问题有待解决，但是这些研究为神经退行性疾病的治疗干预开辟了新的道路。对于神经退行性疾病中致病蛋白积聚的共同机制，如果能够继续更加深入地研究，那么或许在不久的将来，我们便能够治愈这一类破坏性极强的疾病。此外，作者还建议，应该寻找调控这类蛋白释放和吸收的通路，从而为新药开发确定靶子。（作者：费正弦）

参考文献：《Nature Medicine》2014;20:130-138